Ферменты – мировые рекордсмены
Жизненно важным классом белков являются ферменты. Ферменты выполняют роль катализаторов, то есть они ускоряют химические реакции, при этом не расходуясь в ходе них. Без ферментов многие важнейшие биохимические реакции протекали бы слишком медленно для существования жизни. Катализаторы не влияют на равновесие, а только на скорость, с которой достигается равновесие. Эффект достигается за счёт снижения энергии активации, то есть уменьшения энергии переходного состояния или промежуточных продуктов реакции.
Ускорение реакции в 1018 раз
Эксперт в области ферментов доктор Ричард Вулфенден из Университета Северной Каролины в 1998 году показал, что реакция, «"абсолютно необходимая" для создания строительных блоков ДНК и РНК, протекала бы 78 млн лет в воде», но была ускорена в 1018 раз с помощью фермента.1 Этим ферментом является оротидин-5'-монофосфат-декарбоксилаза, обеспечивающий синтез уридин-5'-фосфата – необходимого предшественника РНК и ДНК, – путём декарбоксилирования оротидин-5'-монофосфата (ОМФ).2
Фермент имеет особую форму – так называемый TIM-бочонок. Благодаря ей он связывает субстрат (исходное вещество) на открытом конце бочонка, пока петли белка почти полностью окружают субстрат. Определённые аминокислотные остатки фермента находятся точно в нужных местах, чтобы взаимодействовать с функциональными группами субстрата. Один лизин обеспечивает положительный заряд, чтобы взаимодействовать с увеличением отрицательного заряда по мере того, как субстрат вступает в реакцию, и обеспечивает протон, который заменяет отсоединённую карбоксилатную группу. Фермент имеет такую конструкцию, что формируются некоторые водородные связи, которые делокализуют отрицательный заряд в промежуточном состоянии, что понижает энергию реакции. Взаимодействие между ферментом и фосфорибозильной группой фиксирует пиримидин в активном центре фермента, что помогает объяснить удивительно большой вклад в катализ фосфорибозильной группы, несмотря на её удалённость от места декарбоксилирования. Некоторые другие взаимодействия также помогают удерживать пиримидин внутри активного центра, что также вносит большой вклад в катализ, хотя они и далеко от места, где происходит декарбоксилирование.
Ускорение реакции в 1021 раз
В 2003 году Вулфенден нашёл другой фермент, который превзошёл по огромному ускорению даже предыдущий. Фосфатаза, которая катализирует гидролиз фосфатных дианионов, увеличивает скорость реакции в 1021 раз, то есть ещё в тысячу раз больше, чем предыдущий фермент. Эта фосфатаза позволяет реакциям, жизненно важным для клеточной сигнализации и регулирования, произойти за сотую долю секунды. Без фермента эта важнейшая реакция протекала бы более триллиона лет, почти в сто раз больше, чем даже предполагаемый эволюционный возраст Вселенной (около 15 млрд лет)!3
Выводы
Сам Вулфенден говорит:
«Без катализаторов не было бы никакой жизни вообще, от микробов до человека. Это заставляет задуматься, каким образом действовал естественный отбор, что произвёл белок, который начал действовать в качестве примитивного катализатора для такой чрезвычайно медленной реакции».1
На самом деле, это заставляет удивиться преданной вере в эволюцию «из слизи через зоопарк в человека», в свете таких удивительно тонко настроенных ферментов, критически важных даже для простейшей жизни! Естественный отбор не может работать, пока нет уже существующих живых организмов, способных передавать информацию, кодирующую ферменты, поэтому он не может объяснить происхождение этих ферментов.
Обновление: в 2008 году доктор Вулфенден в соавторстве опубликовал статью о другом ферменте,4 который ускоряет другую жизненно важную реакцию, которая бы протекала 2,3 млрд лет. Эта реакция «необходима для биосинтеза гемоглобина и хлорофилла», и фермент ускоряет её «в поразительное количество раз, равное отношению между расстоянием от Земли до Солнца и диаметром бактериальной клетки».5
Ссылки и примечания
- Цитируется в Lang, L.H., Without enzyme catalyst, slowest known biological reaction takes 1 trillion years, UNC School of Medicine, unc.edu, 5 мая 2003 г. Назад к тексту.
- Miller, B.G., Hassell, A.M., Wolfenden, R., Milburn, M.V. and Short, S.A., Anatomy of a proficient enzyme: The structure of orotidine 5′-monophosphate decarboxylase in the presence and absence of a potential transition state analog,Proceedings of the National Academy of Science 97(5):2011–2016, 29 февраля 2000 г. Назад к тексту.
- Lad, C., Williams, N.H. and Wolfenden, R., The rate of hydrolysis of phosphomonoester dianions and the exceptional catalytic proficiencies of protein and inositol phosphatases, Proceedings of the National Academy of Science 100(10):5607–5610, 13 мая 2003 г. Назад к тексту.
- Lewis, C.A. и Wolfenden, R., Uroporphyrinogen decarboxylation as a benchmark for the catalytic proficiency of enzymes, Proceedings of the National Academy of Science105(45):17328–17333, 11 ноября 2008 г. | doi: 10.1073/pnas.0809838105. Назад к тексту.
- Without enzymes, biological reaction essential to life takes 2.3 billion years: UNC study, UNC School of Medicine, Biochemistry and Biophysics. Назад к тексту.
Readers’ comments
Comments are automatically closed 14 days after publication.